Атф крови анализ

Креатинкиназа общая

Атф крови анализ

[06-022] Креатинкиназа общая

330 руб.

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

Синонимы русские

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Синонимыанглийские

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – “мышца”, и B, brain – “мозг”.

Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ.

ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток.

При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда.

Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется.

Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

  • Для подтверждения диагноза “инфаркт миокарда”, “миокардит”, “миокардиодистрофия”.
  • Для подтверждения диагноза “полимиозит”, “дерматомиозит”, “миодистрофия”.
  • Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
  • Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
  • Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
  • Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
  • Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

  • При симптомах ишемической болезни сердца.
  • При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
  • При гипотиреозе.
  • При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
  • При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
  • При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол Референсные значения
2 – 5 дней< 652 Ед/л
5 дней – 6 мес.< 295 Ед/л
6 – 12 мес.< 203 Ед/л
1 – 3 года< 228 Ед/л
3 – 6 лет< 149 Ед/л
6 – 12 летженский< 154 Ед/л
мужской< 247 Ед/л
12 – 17 летженский< 123 Ед/л
мужской< 270 Ед/л
> 17 летженский< 167 Ед/л
мужской< 190 Ед/л

Результаты анализа говорят о наличии или отсутствии поражения миокарда, скелетной мускулатуры, опухолевого процесса, заболеваний щитовидной железы. Верная трактовка полученных показателей позволяет сделать вывод о форме поражения и степени его тяжести.

Причины повышения активности креатинкиназы общей:

  • инфаркт миокарда,
  • миокардиты,
  • миокардиодистрофии,
  • полимиозит,
  • дерматомиозит,
  • мышечные дистрофии,
  • травмы, ожоги,
  • гипотиреоз,
  • опухолевый процесс в организме,
  • распад опухоли,
  • прием дексаметазона, статинов, фибратов, амфотерицина В, обезболивающих, алкоголя, кокаина,
  • интенсивная физическая нагрузка,
  • судороги, эпилептический статус,
  • оперативные вмешательства.

Причины понижения активности креатинкиназы общей:

  • снижение мышечной массы,
  • алкогольное поражение печени,
  • коллагенозы (например, ревматоидный артрит),
  • гипертиреоз,
  • прием аскорбиновой кислоты, амикацина, аспирина,
  • беременность.

Что может влиять на результат?

  • Необходимо сообщать врачу точную информацию о принимаемых лекарствах, а также об имеющихся хронических заболеваниях.
  • Оперативные вмешательства и в некоторых случаях внутривенные инъекции повышают активность креатинкиназы.

Важные замечания

Повышение активности креатинкиназы общей не является прямым указанием на какое-либо заболевание, так что оно должно трактоваться специалистом с учетом клинической картины и результатов дополнительного обследования.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Кардиолог, терапевт, невролог, педиатр, онколог, эндокринолог.

Литература

  • Пархоменко А. Н., Иркин О. И., Лутай Я. М. – Роль биологических маркеров в неотложной кардиологии. – Отдел реанимации и интенсивной терапии, Национальный научно-исследовательский центр “Институт кардиологии им. акад. Н.Д. Стражеско”, Киев.
  • B. Galarraga, D. Sinclair 1 , M. N. Fahie, F. C. McCrae, R. G. Hull and J. M. Ledingham. – A rare but important cause for a raised serum creatine kinase concentration: two case reports and a literature review.
  • Ana L Huerta-Alardín, Joseph Varon and Paul E Marik. – Bench-to-bedside review: Rhabdomyolysis – an overview for clinicians.
  • Archana Prakash, A. K. Lal, K. S. Negi. – Serum Creatine Kinase Activity in Thyroid Disorders.
  • SourceClinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations. 3rd edition. Boston: Butterworths; 1990. Chapter 32.

Источник: https://helix.ru/kb/item/06-022

Анализы. Ферменты крови

Атф крови анализ

Приветствую всех тренирующихся и просто любознательных.

Сегодня я расскажу про анализы на ферменты крови(если говорить простым языком, ферменты – это соединения при участии, которых протекают различные реакции в организме), какие они бывают, и что значат изменения показателей в ту или иную сторону. Я считаю,что это будет интересно и тем кто тренируется и тем кто просто следит за своим здоровьем. Давайте начнём.

Креатинкиназа

Это фермент, с помощью которого протекают реакции при алактатном режиме энергообеспечения (подробнее в моей предыдущей статье). Если вы помните,в этом режиме происходит следующее: 1) креатинфосфат распадается на АТФ и креатин. 2) АТФ соединяясь с креатином создает креатинфосфат. Обе эти реакции протекают при участии креатинкиназы.

в норме: мужчины старше 17 лет: не больше 190 ед/л. Женщины старше 17 лет – не больше 167 ед/л.

Стоит отметить, что этот фермент активен не только в мышцах, но и в мозгу и сердце.

По этому различают три формы креатинкиназы: 1 форма(ВВ креатинкиназа) – находится в мозгу, 2 форма(МВ креатинкиназа) – находится в основном в миокарде, 3 форма(ММ креатинкиназа) – находится в мышцах.

В лабораториях в основном можно сдать общую КК(это соответственно общее количество) и МВ КК(количество сердечной КК).

– 1 форма КК(ВВ) не может проникать через гематоэнцефалический барьер(проще говоря, защита головного мозга, что бы просто так в него нельзя было попасть), поэтому в плазме крови не наблюдается даже при инсультах. По этому эта форма не имеет диагностического значения.

– 2 форма КК(МВ), используется в диагностике как показатель инфаркта миокарда. Происходит сильное повышение концентрации в крови.

3 форма КК(ММ) повышается при травмах и повреждениях мышц.

Причины повышения концентрации общей креатинкиназы:

– инфаркт миокарда

– нарушение кровоснабжения мышц

– тахикардия

– может повышаться и у здоровых людей при высоких физических нагрузках.Но небольшое повышение относительно исходного уровня говорит об увеличении алактатной мощности.

– Если исключить МВ тип, то большое повышение КК может говорить про недовосстановлении.

Причины понижения концентрации общей креатинкиназы:

– мышечная атрофия

– потеря мышечной ткани

– беременность

Лактатдегидрогеназа

Фермент который участвует в окончательном окислении глюкозы(анаэробном окислении). А именно – участвует в превращении пирувата в лактат. Так же как и креатинкиназа, в зависимости от места действия имеет пять форм, которые так и называются: ЛДГ – 1, ЛДГ – 2, ЛДГ – 3, ЛДГ – 4, ЛДГ – 5.

В городских лабораториях не все формы можно сдать, в основном делают анализ общей ЛДГ и ЛДГ 1 и 2.

Хочу отметить, что если в исходном состоянии у вас ЛДГ и КК в норме, но после тренировочного цикла оба показателя завышены, это говорит не просто о перетренированности и недовосстановлении, это говорит о возможной гибели миоцита.

в норме: старше 17 лет 125-220 ед/л. Из этого числа приходится: ЛДГ1-(17-27%)/ЛДГ2-(27-37%)/ЛДГ3-(18-25%)/ЛДГ4-(3-8%)/ЛДГ5-(1-5%)

(ЛДГ-1/ЛДГ-2) – в основном локализованы в почках и сердце

(ЛДГ-3) – локализована в селезёнке, надпочечниках, поджелудочной и лимфоузлах

(ЛДГ-4/ЛДГ-5) – действуют в скелетных мышцах

(ЛДГ-5) – находится в печени

Причины повышения концентрации общей лактатдегидрогеназы:

– инфаркт миокарда или легкого

– опухоли

– заболевания печени

– заболевания мышечной ткани

– панкреатит

– заболевания почек

– приём алкоголя, кофеина

Причины понижения концентрации общей лактатдегидрогеназы:

– лекарства снижающие активность лактатдегидрогеназа

– увеличение активности соединений ингибирующих фермент, например мочевина.

Аспартатаминотрансфераза(АСТ, АсАТ)

Это фермент который участвует в трансаминировании аминокислот,подробно этот процесс объяснять нет нужны, поэтому говоря простым языком – в организме существует механизм, который позволяет из одной аминокислоты получить другую, это и есть трансаминирование. И АСТ участвует в этом процессе.

Наибольшая его концентрация приходится на клетки печени, сердца(причём в миокарде активность АСТ в 10000 раз выше, чем в крови), нервной ткани и мускулатуры. В более меньшей степени – в поджелудочной, селезёнке и легких.

Если при анализе концентрация АСТ повышена, вероятнее всего это связано с миокардом, либо с печенью.

в норме: Мужчины страше 17 лет: не большее 37 ед/л, женщины старше 17 лет: не больше 31 ед/л.

На практике существует так называемый “индекс повреждения мышечной ткани” – это отношение КК к АСТ, т.е. сдаются оба эти анализа, и количество КК делится на АСТ, в норме должно получится не больше 10, если превышает – то мышечная ткань повреждена. И чем больше число, тем сильнее повреждения.

Причины повышения концентрации АСТ:

– инфаркт миокарда

– тромбоз лёгочной артерии

– панкреатит

– гепатит

– рак печени

травмы мышечных волокон. Имейте это ввиду, сдавая анализ во время тренировочного цикла.

Причины понижения концентрации АСТ:

– разрыв печени

– некротические процессы

– дефицит B6

Аланинаминотрансфераза(АЛТ,АлАТ)

Функции такие же как и у АСТ, перенос аминогруппы. Разница между ними в пуле аминокислот, и месте локации, т.е. АЛТ взаимодействует с аланином, а АСТ с аспарагиновой кислотой(аспартат).

Наибольшая активность АЛТ приходится на печень, являясь при этом основным показателем её работы, причём при повреждении органа повышение концентрации в крови будет происходить за долго до появления симптомов.

в норме: Мужчины страше 17 лет: не большее 37 ед/л, женщины старше 17 лет: не больше 31 ед/л.

Соотношение показателей АСТ к АЛТ(делим числовые значения АСТ/АЛТ)называют “коэффициент Ритиса“. В норме должно получится 1,33 +- 0,42.

При инфаркте миокарда, в 10 раз увеличивается концентрация АСТ в крови(т.к. поражён орган основного места действия фермента) и следовательно коэффициент Ритиса резко возрастает.

А при поражении печени, например гепатите, увеличивается в крови содержание АЛТ, следовательно коэффициент Ритиса будет падать.

Причины повышения концентрации АЛТ:

– цирроз печени

– шок

– обширный инфаркт миокрада

– панкреатит

– рак печени

– сильные травмы или некроз мышц

Причины понижения концентрации АСТ:

– некроз клеток печени

– дефицит B6

Липаза

Фермент тонкого кишечника, который запускает гидролиз(распад) триглицеридов(жирная пища, которую едим) до свободных жирных кислот. Вырабатывается он поджелудочной железой и при её воспалении попадает в крови. Является прямым показателем панкреатита. И если вы частенько подбухиваете, советую следить за этим показателем, как в принципе и за АЛТ.

в норме: 8-78 ед/л.

Причины повышения концентрации липазы:

– острый панкреатит

– другие заболевания поджелудочной железы

– перитонит

– болезни желчного пузыря

Причины понижения концентрации липазы:

– опухоли

– избыток жиров в рационе, или наследственная гиперлипидемия

Щелочная фосфатаза

Это фермент с участием которого происходят реакции где есть обмен фосфорной кислотой, т.е. где происходит перенос ф/к с одного соединения на другой. Самая большая концентрация ЩФ находится в костной ткани, слизистой кишечника, в клетках почек и печени. Повышение содержания фермента в сыворотке связано в основном с болезнями печени или костей.

в норме: женщины старше 15 лет 40-150 ед/л, мужчины старше 20 лет 40-150 ед/л.

Причины повышения концентрации щелочной фосфатазы:

– болезни костей

– рахит

– переломы

– заболевания печени

Причины повышения концентрации щелочной фосфатазы:

– нарушение роста костей

– недостаток цинка и магния в рационе

– наследственные болезни

Вывод

При помощи перечисленных анализов можно контролировать работу сердца, следить за тем, что бы не было перегрузки на тренировках.

В совокупности с неорганическими веществами крови(креатинин, мочевина, мочевая кислота) и ЛДГ, КК,АСТ – можно оценивать как функциональное состояние организма так и тренировочный процесс(адекватный, неадекватный).

АЛТ можно сдать для проверки состояния печени, если вы ведёте не особо здоровый образ жизни или принимаете лекарства, БАДЫ, спортивные БАДЫ. К этому можно добавить и липазу.

В общем информация для размышления есть, особенно в совокупности с прошлыми статьями про анализы. Всем доброго настроения, здоровья и прекрасных тренировок. С вами был Игорь Зайцев.

Пользуясь случаем, прорекламирую трейлер канала на ютубе, там тоже выходит много видеоматериала.

Источник: https://pikabu.ru/story/analizyi_fermentyi_krovi_5980687

АТФ: научный обзор – О здоровье, спорте и спортпите, андрологии и гинекологии

Атф крови анализ

Авторы: д.м.н. Александр Дмитриев, врач-эндокринолог Алексей Калинчев

Известная биохимическая роль аденозин-5-трифосфата в метаболизме клеток скелетной мускулатуры как источника энергии для процессов сокращения мышечных волокон чисто теоретически предполагает возможность использования этого вещества для увеличения силы и мощности в спорте.

В процессе мышечного сокращения нити актина проникают глубоко в промежутки между нитями миозина, при этом требуется энергия, которая освобождается в результате взаимодействия актомиозина с АТФ с расщеплением последнего на аденозиндифосфат (АДФ) и H3PO4, и далее — повторение цикла с образованием аденозинмонофосфата (АМФ) (подробности – в Руководствах по биохимии и физиологии спорта). Однако, такой упрощенный подход к прямой активации мышечного сокращения за счет дополнительного введения в организм АТФ, наталкивается на ряд существенных препятствий. Прежде всего, существует запрет на применение инъекционной формы АТФ (согласно антидопинговой стратегии WADA любые инъекции, кроме проводимых по специальным медицинским показаниям, незаконны). Кроме того, дозировки в фармакопейной форме ампульного раствора (1% 1 мл) настолько малы (10 мг на дозу), что не могут оказать какого-либо влияния на метаболические процессы в организме спортсмена, что косвенно подтверждается отсутствием доказательных клинических исследований для этой формы выпуска даже на раннем этапе развития спортивной нутрициологии. Формы АТФ для приема внутрь имеют гораздо большую дозировку – от 50 до 200 мг в международной практике, но очень низкую – в российской – 10-20 мг (АТФ лонг). Однако считается общепризнанным, что АТФ не может быть доставлена к мышцам, независимо от доз и пути введения, поскольку это вещество разрушается еще в желудочно-кишечном тракте до конечного продукта, и не всасывается в каком-либо заметном количестве в кровяное русло для последующей транспортировки к органам-мишеням, включая скелетную мускулатуру. На этом основании рекомендованы другие группы БАДов, которые увеличивают синтез АТФ в мышцах из разных источников. Правомерность такого подхода, казалось бы, подтверждена и в подробных фармакокинетических исследованиях АТФ при приеме внутрь у человека, выполненных в период 2010-2012 гг.

Метаболизм АТФ в организме

Рис.1. Химическая структура АТФ и его метаболитов

Внутриклеточная роль АТФ как источника энергии для клеток организма констатирована очень давно и подробно описана во всех руководствах по биохимии и физиологии.

Однако его внеклеточные метаболические функции исследуются относительно недавно, в частности сигнальная роль за счет активации пуринергических рецепторов, имеющихся на поверхности мембран большинства типов клеток (G.Burnstock и соавт., 2012).

Установлено внеклеточное участие АТФ в регуляции боли и расширении сосудов, нейромедиаторных и нейромодуляторных процессах в центральной и периферической нервной системах (J.Sawynok, M.I.Sweeney, 1989; B.S.Khakh, G. Henderson, 1998; H.J.Agteresch и соавт., 1999; H.Yajima и соавт., 2005).

Имеется существенный градиент концентраций АТФ: внутриклеточная концентрация достаточно высока – 1-10 mM, внеклеточная – на очень низком уровне — 10-100 nM (M.W.Gorman, 2007). При инфузии в артериальный мышечный кровоток время полужизни АТФ составляет менее 1 секунды из-за быстрой деградации до аденозина под влиянием целого ряда ферментов.

АТФ из крови первично захватывается эритроцитами (M.W.Gorman, 2007). У крыс хроническое пероральное потребление АТФ в дозе 5 мг/кг/день увеличивает концентрацию АТФ в портальной вене и поступление нуклеозидов в эритроциты, что приводит к усилению синтеза АТФ в эритроцитах (K.Kichenin, М.Seman, 2000).

Таким образом, при пероральном приеме АТФ метаболический эффект развивается независимо от того, повышается или нет концентрация АТФ в кровяном русле. Аденозин, который образуется в результате метаболических превращений АТФ, также может выполнять роль сигнального вещества, взаимодействуя с пуринергическими рецепторами клеток (I.Heinonen и соавт.

2012) организма (нервные, мышечные, эндотелиальные и т.д.). Такая лабильность АТФ и его дериватов может явиться причиной некоторых важных в спортивной практике эффектов, в частности, гиперполяризации возбудимых мембран и расширения сосудов с последующим повышением кровотока через органы и ткани.

Повышение кровотока способствует выведению продуктов жизнедеятельности мышц (лактат, аммиак и другие азотистые соединения), особенно при интенсивных физических нагрузках. Действие аденозина также опосредуется увеличением продукции оксида азота и уровней простациклинов в эндотелиальных клетках микрососудов (M.Nyberg и соавт., 2010). Эти изменения обеспечивают перераспределение кровотока и лучшее снабжение работающих мышц кислородом и нутриентами. Экспериментальные и клинические данные легли в основу гипотезы, что пищевые добавки АТФ (и/или аденозина) могут дать дополнительные преимущества в НМП спортсменов и лиц, ведущих активный образ жизни.

Фармакокинетика пероральной формы АТФ при однократном и курсовом введении у человека

Первые данные о биодоступности АТФ при пероральном приеме получены в работе A.N.Jordan и соавторов (2004). Они не выявили изменений концентрации АТФ в плазме крови при приеме АТФ в средних дозах (150 или 225 мг в день). Исследования у животных при пероральном введении АТФ в течение 30 дней также не выявили повышения концентрации этого вещества в плазме или эритроцитах (K.

Kichenin и соавт., 2000a,b). Однако, что очень важно для дальнейшего обсуждения и объяснения эргогенных свойств АТФ, концентрация АТФ в плазме крови, взятой из портальной вены после введения вещества в тонкий кишечник крыс, быстро возрастала и превысила базовые значения в 1000 раз ! (K.Kichenin и соавт., 2000b). Прямое внутривенное введение АТФ (H.J.Agteresch и соавт.

, 2000) путем продолжительной инфузии также приводит к дозо-зависимому повышению концентрации АТФ в эритроцитах, достигавшее 60% от базовых значений через 24 часа. Более поздняя работа (M.Pastor-Anglada и соавт.

, 2007), посвященная идентификации кишечных транспортеров нуклеозидов, подтвердила предположение о возможности перорально введенного АТФ абсорбироваться и утилизироваться организмом человека.

Детальная оценка фармакокинетики АТФ в широком диапазоне доз при пероральном приеме у человека проведена международной научной группой из Голландии и Бельгии (Е.J.Coolen и соавт., 2008; Е.J.Coolen, 2011; Е.J.Coolen и соавт., 2011; I.C.Arts и соавт., 2012).

Фармакокинетика АТФ при однократном пероральном приеме у человека

Рис. 2.

Динамика изменения концентрации мочевой кислоты у здоровых добровольцев после перорального приема однократной дозы АТФ 5 г или плацебо в виде кишечно-растворимых пеллет с разной локализацией высвобождения действующего вещества, либо через дуоденальный зонд (обозначения кривых справа вверху). По оси абсцисс – время после приема в минутах, по оси ординат – изменение концентрации мочевой кислоты в плазме крови в % от исходных значений. Остальные объяснения в тексте. I.C.Arts и соавторы (2012).

I.C.Arts и соавторы (2012) выполнили рандомизированное плацебо-контролируемое перекрестное исследование (n=8) пищевых добавок АТФ при однократном назначении в дозе 5 г.

Использовались три типа кишечно-растворимых таблеток (пеллеты): 1) с целевым высвобождением АТФ в проксимальном отделе тонкого кишечника; 2) с целевым высвобождением АТФ в дистальном отделе; 3) плацебо с высвобождением в проксимальном отделе.

В течение 14 дней каждый испытуемый получал однократно в нулевой, 7-ой и 14-ый дни добавки в такой последовательности: 5 г АТФ проксимального назначения; 5 г АТФ дистального назначения; 5 г плацебо. Прием добавок осуществлялся в 200 мл воды с pH плацебо.

В процессе 2-х недельных (9 и 10 недели) предельных циклических нагрузок максимальное падение силы зарегистрировано в группе с плацебо (-4,5%) group, и несколько меньше – в группах с АТФ в отдельности (-2%) и HMB-FA (-0,5 %) в отдельности.

Самое удивительное, что в группе с комбинированным приемом АТФ+НМВ мышечный рост продолжался и в этот период (+1,2%). Это явление – продолжение роста мышечной силы в условиях сверхвысоких нагрузок, — никогда ранее не наблюдался при раздельном использовании нутраболиков (например, в ранее выполненной работе J.M.Wilson и соавторов, 2013).

Как правило, отмечалось лишь замедление падения силы, но не ее рост.

По прошествии всего 12-недельного периода приема пищевых добавок отмечено достоверное повышение мощности вертикальных прыжков с сохранением той же последовательности: максимум в группе с комбинацией АТФ+НМВ-FA (синергичность эффектов), далее – НМВ-FA, еще меньше – АТФ, и минимальный эффект в группе с плацебо.

В процессе 2-х недельных (9 и 10 недели) предельных циклических нагрузок снижение мощности вертикальных прыжков имело обратную последовательность: максимум снижения в плацебо-группе (5,0±0,4%), и далее — HMB-FA, ATФ и HMB-FA+ATФ (в пределах 2%). Тощая (мышечная) масса за 12-недельный период исследования достоверно увеличилась в группе с плацебо на 2,1±0,5 кг, группе HMB-FA – на 7,4±0,4 кг, группе АТФ – на 4,0 ±0,4 кг, группе HMB-FA+ATP — на 8,5±0,8 кг (Р< 0,05). Процент жира в теле снизился только в группе с НМВ. Авторы сделали заключение, что HMB-FA и ATФ увеличивают тощую массу тела и силу мышц при раздельном приеме, а в комбинации проявляют отчетливый синергизм как в условиях стандартных силовых нагрузок, так и, особенно, при предельных циклических нагрузках.

Во второй, более поздней публикации с использованием того же дизайна исследования (R.P.Lowery и соавт.

, 2016), с одной стороны, подтверждены ранее выявленные закономерности положительного полимодального эргогенного действия комбинации НМВ-FA+АТФ (3 г/день и 400 мг/день, соответственно, в течение 12 недель), с другой – уточнены параметры влияния на показатели физической готовности. Увеличение ТМТ составило 12,7% (Р

Источник: https://akalinchev.com/atf-nauchnyj-obzor/

ПроГипертонию
Добавить комментарий